Aminoácidos:

As proteínas são as moléculas masi abundantes e com maior diversidade de funções nos sitemas vivos. Praticamente todos os processos vitais dependem dessa classe de moléculas. Comumente são encontrados 20 aminoácidos em proteínas, que se polimerizam em diferentes formas e em longas cadeias polipeptídicas com conformações específicas. A versatilidade química que eles fornecem é de vital importância, pois eles se combinam de diferentes maneiras para formar as proteínas de todos seres vivos. Esta variedade de classes de moléculas possuem, em comum, um átomo de carbono central (Cα), ao qual são anexados um átomo de hidrogênio (H), um grupo amina (NH2) e um grupo carboxila (COOH).

O que distingue um aminoácido de outro é o quarto grupo anexado ao Cα, por meio de sua quarta valência, conhecido como “cadeia lateral” (caracterizada como grupamento R). As propriedades coletivas das cadeias de aminoácidos laterais constituem toda a diversidade das sofisticadas funções proteicas, enquanto a cadeia principal define as propriedades estruturais conformacionais das proteínas. Os vários aminoácidos diferem no tipo de cadeia lateral (grupo R) que é anexada ao seu carbono alfa e estes podem variar em tamanho desde somente 1 átomo de hidrogênio (como na glicina) ou um grupo metil (como na alanina) até um grande grupo heterocíclico (como no triptofano). Mas, nota-se, que outros tipos de aminoácidos existem quando o grupo amina é anexado a outro átomo de carbono que não seja o alfa, como por exemplo, em aminoácidos gamma, tais como o gamma butírico. A estrutura de toda a cadeia principal de uma proteína é determinada por 2 ângulos conformacionais para cada aminoácido: phi e psi. Entretanto, somente determinadas combinações destes ângulos são permitidas devido ao impedimento estérico entre a cadeia principal e os átomos da cadeia lateral. Exceção válida para a glicina, que por possuir somente um átomo de hidrogênio como cadeia lateral, pode adotar uma variação muito maior de conformações do que os demais aminoácidos. Isto a faz ter um papel estrutural muito importante, permitindo conformações não usuais na cadeia principal de proteínas.

 

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