Dinâmica Molecular da Proteína Fosfotriesterase:

Uma das questões científicas essenciais é saber como as enzimas isoladas mantém sua conformação nativa em solução ou em uma matriz de imobilização. Em particular, quando as proteínas estão confinadas no interior de uma célula viva, ou em uma biomembrana, elas normalmente exibem sua maior atividade e estabilidade.

Em nosso trabalho desenvolvemos modelos computacionais para mimetizar o confinamento de proteínas em superfícies funcionalizadas (biosensores) ou soluções de alta densidade como filtros detoxificadores através da parametrização de campos de forças clássicos (equações para descrever sistemas moleculares).

Nosso objetivo é explicar e prever a ampliação da atividade enzimática e da estabilidade protéica em suportes nanopóricos apropriadamente planejados, os quais funcionariam como nanoambientes confinados e interativos para promover mudança conformacional favorável e redução de graus de liberdade para a proteína aprisionada.

Como modelo de estudo enzimático, avaliamos o efeito do confinamento nas propriedades dinâmicas da estrutura da Fósfotriesterase.

A Fosfotriestersae é uma metaloenzima dimérica e binuclear derivada da bactéria de solo Brevudimonas diminuta.

Esta enzima tem a capacidade peculiar de catalisar seletivamente a reação hidrolítica nas ligações P-O, P-S, P-CN e P-F presentes numa grande variedade de compostos organofosforados.

Os compostos organofosforados são potentes agentes neurotóxicos usados largamente como pesticidas, inseticidas e armas de guerra química. Devido à toxicidade e uso comum destes compostos, existem diversos esforços para o desenvolvimento de métodos para detectar e detoxificar estas perigosas substâncias.

Neste contexto os biosensores e filtros baseados na Fosfotriesterase têm enorme potencial para o uso na indústria agrícola, no monitoramento ambiental e na área militar, na forma de detector e detoxificador de ambiente/amostras contaminadas.

 

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